ENZIM

A. ENZIM
Sel yang hidup mengadakan metabolisme, yaitu reaksi kimia yang melibatkan penggunaan energi. Metabolisme dapat memerlukan energi (reaksi endergonik) atau menghasilkan energi (reaksi eksergonik). Kecepatan reaksi serta macam reaksi metabolisme yang berlangsung diatur oleh enzim, jumlahnya tepat pada saat penggunaan yang tepat.
Pada umumnya reaksi kimia dalam sel hidup sangat lamban bila tanpa katalisator. Enzim mampu berperan sebagai katalisator dengan mempercepat reaksi 108 - 1020 kali. Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi mana yang akan dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik, sehingga ribuan reaksi dapat berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun. Enzim juga tanggap terhadap perubahan kondisi lingkungan, sehingga perubahan dapat dilakukan oleh tumbuhan sesuai dengan perubahan unsur lingkungan. Enzim juga mempunyai kelemahan yaitu bahwa enzim ini merupakan protein yang bermolekul besar dan untuk membuatnya diperlukan energi yang sangat besar. Banyak enzim terdiri dari protein yang bergabung dengan molekul organik dengan berat molekul rendah yang dinamakan koenzim. Bagian proteinnya disebut apoenzim. Bila bergabung, kedua bagian tersebut membentuk enzim yang lengkap disebut holoenzim.
Apoenzim + koenzim → holoenzim
Tidak aktif Tidak aktif Aktif
Protein Molekul organik
Berat molekul tinggi Berat molekul rendah
Tak terdialisis Terdialisis


B. ENZIM DI DALAM SEL
Sel bukan hanya sekedar sebuah kantong senyawa kimiawi dengan ribuan jenis enzim dan substrat yang berlainan yang bergerak secara acak. Struktur di dalam sel akan membuat jalur metabolisme itu menjadi teratur. Beberapa enzim dan kompleks enzim memiliki lokasi yang tetap di dalam sel sebagai komponen struktural membran tertentu. Enzim lain berada dalam larutan di dalam organel eukariotik terbungkus membran yang spesifik, masing-masing dengan lingkungan kimiawi internalnya sendiri-sendiri. Misalnya, di dalam sel eukariotik enzim-enzim untuk respirasi seluler berada di dalam mitokondria.
C. SIFAT-SIFAT ENZIM
1. Enzim aktif dalam jumlah yang sangat sedikit. Dalam reaksi biokimia hanya sejumlah kecil enzim diperlukan untuk mengubah sejumlah besar substrat menjadi produk hasil.
2. Enzim adalah katalis murni, sama sekali tidak terpengaruh oleh reaksi yang dipercepatnya.
3. Enzim mempercepat reaksi, tetapi enzim tidak mempengaruhi keseimbangan reaksi yang terjadi.
4. Enzim bekerja spesifik, artinya untuk substrat tertentu diperlukan enzim tertentu pula.
5. Beberapa macam enzim dapat bekerja terhadap substrat tertentu dan menghasilkan produk yang sama yang disebut isozim atau isoenzim.

D. NOMENKLATUR ENZIM
Lebih dari 4500 macam enzim telah ditemukan dalam organisme hidup dan masih terus akan bertambah dengan berlanjutnya penelitian. Enzim biasanya mendapat akhiran-ase dan menunjukkan substrat yang ditindaknya dan tipe reaksi yang dikatalisisnya, misalnya substrat maltosa diubah oleh enzim maltase menjadi gula glukosa. Enzim-enzim yang mengubah protein merupakan kelompok protease, enzim-enzim yang mengubah karbohidrat merupakan kelompok karbohidrase, sedang enzim pengubah lemak (lipida) disebut lipase.


1. KLASIFIKASI ENZIM
Tata nama enzim telah diresmikan menurut persetujuan internasional dengan bantuan “Comission on Enzymes of the International Union of Biochemistry”. Berikut ini akan ditunjukkan klasifikasi yang sangat sederhana berdasarkan tipe reaksi kimia yang dikatalisis.
Tabel.1. Klasifikasi enzim menurut jenis reaksi yang dipacu
No Kelas dan Sub Kelas Tipe Reaksi
1. Oksidoreduktase

- Oksidase

- Reduktase
- Dehidrogenase Memisahkan dan menambahkan elektron atau elektrorn dan hidrogen
- Mentransfer elektron atau hidrogen hanya kepada oksigen
- Menambahkan elektron atau hidrogen
- Melepaskan hidrogen

2. Transferase
- Kinase Memindahkah gugus senyawa kimia
-memindahkan gugus fosfat, terutama dari ATP
3. Hidrolase
- Proteinase
- Ribonuklease
- Deoksiribonuklease
- Lipase Memutuskan ikatan kimia dengan penambahan air
- Menghidrolisis protein (ikatan peptida)
- Menghidrolisis RNA (ester fosfat)
- Menghidrolisis DNA (ester fosfat)
- Menghidrolisis lemak (ester)
4. Liase Membentuk ikatan rangkap dengan melepaskan satu gugus kimia
5. Isomerase Menata kembali atom-atom pada suatu molekul untuk membentuk isomer
6. Ligase atau Sintetase

- Polimerase Menggabungkan 2 molekul yang disertai dengan hidrolisis ATP atau nukleosida fosfat + lainnya
- Menggabungkan subunit (monomer) sehingga terbentuk polimer

2. KOFAKTOR: AKTIVATOR,GUGUS PROSTETIK DAN KOENZIM
Di samping komponen proteinnya, beberapa enzim juga mengandung senyawa organik nonprotein dengan ukuran molekul yang lebih kecil yang disebut kofaktor. Tidak seperti enzim, kofaktor itu stabil pada suhu yang relatif tinggi dan yang tetap tidak berubah pada akhir suatu reaksi. Dapat dibedakan tiga tipe kofaktor yaitu ion anorganik (aktivator), gugus prostetik dan koenzim.

a. Ion-ion anorganik sebagai aktivator enzim
Aktivator biasanya berikatan lemah dengan satu enzim. Banyak enzim yang berasosiasi dengan glikolisis memerlukan logam sebagai aktivator. Logam yang diketahui merupakan aktivator dari sistem enzim adalah Cu, Fe, Mn, Zn, Ca, K dan Co. Beberapa unsur hara dapat berperan sebagai aktivator enzim,ion Mg2+ berperan sebagai aktivator enzim-enzim yang menggunakan ATP atau nukleosida difosfat atau trifosfat lainnya sebagai substrat. Kompleks enzim-substratnya adalah kompleks Mg-ATP-enzim.
b. Gugus prostetik
Gugus prostetik terikat erat pada molekul protein enzim dengan ikatan kovalen dan esensial untuk aktivitas katalitik enzim yang bersangkutan, contohnya adalah enzim dehidrogenase yang berperan dalam respirasi dan perombakan asam lemak. Enzim dehidrogenase ini mengandung pigmen kuning yang disebut flavin yang terikat pada protein, dimana flavin ini esensial bagi aktivitas enzim tersebut karena kemampuannya untuk menerima dan memindahkan atom H selama proses reaksi berlangsung.
c. Koenzim
Banyak enzim yang tidak mempunyai gugus prostetik memerlukan senyawa organik lain untuk aktivitasnya yang disebut koenzim. Kebanyakan koenzim terdiri atas vitamin atau bagian vitamin. Telah ditemukan bahwa beberapa dari vitamin B merupakan komponen utama koenzim. Contoh koenzim adalah NAD, NADP, koenzim A dan ATP.

Tabel 2. Beberapa vitamin beserta bentuk-bentuk koenzimnya
No . Vitamin Koenzim
1. Tiamin (B¬1) Kokarboksilase
2. Riboflavin (B2) Riboflavin adenin dinukleotide
3. Niasin Nikotinamide adenin dinukleotide
4. Piridoksin (B6) Piridoksal fosfat
5. Asam folat Asam tetrahidrofolat

3. MEKANISME KERJA ENZIM
Agar reaksi dapat berlangsung (reaksi yang spontan sekalipun) memerlukan aktivasi. Molekul-molekul yang akan bereaksi itu, akan menjadi bentuk antara yang tidak stabil untuk diubah menjadi produk. Enzim berfungsi dengan cara meningkatkan proporsi molekul yang mempunyai cukup energi untuk bereaksi, sehingga mempercepat laju proses.
Enzim melakukan hal ini dengan menurunkan energi yang diperlukan reaksi, dan bukan meningkatkan jumlah energi dalam tiap molekul. Cara kerjanya ialah dengan membentuk kompleks enzim-substrat sebagai bentuk antara yang untuk itu tenaga yang diperlukan jauh lebih sedikit daripada mengaktifkan substrat itu secara langsung.

Comments

Popular posts from this blog

Pembentukan Protein Pada Tumbuhan

tumbuhan c3, c4 dan cam

Pewarisan Sifat